Preview

Международный вестник ветеринарии

Расширенный поиск

Влияние гидролизата клеточной стенки лактобактерий lactobacillus delbrueckii на процессы иммунной защиты

Полный текст:

Аннотация

 Фрагменты пептидогликанов – мурамил пептиды – инициируют комплексный клеточный ответ через  активацию рецепторов распознавания образов. За  последние два десятилетия было открыто множество  структурных последовательностей, связывающих PG (белки, содержащие LysM; внутриклеточные регуляторные белки, принадлежащие к семейству NOD-подобных рецепторов;  белки, связывающие домен с пенициллинами и Ser/Thr-киназы; белки распознавания пептидогликанов;  лектиноподобные рецепторы С-типа; эукариотические цитозольные гексониказы). Показано, что использование мурамил пептидов является эффективным инструментом для модуляции клеточного ответа, в том числе и для усиления продукции провоспалительных цитокинов. Выявлена  цитотоксичность фракций пептидогликанов в отношении  различных типов опухолей, включая саркому, лейкоз, меланому и рак легких. Опухолевая активность  муропептидов, ассоциированная с антипролиферативным и  цитотоксическим действием, связана с модуляцией  продукции цитокинов и хемокинов. Особо значимо, что  мурамил пептиды способны снижать биоэнергетическое  соотношение митохондрий, связанная с опухолью аномалия  энергетического метаболизма может быть  причиной подавления раковых процессов. В природных условиях загрязнения окружающей среды  иммуномодулирующий эффект ферментативного  гидролизата клеточной стенки лактобацилл Lactobacillus  Delbrueckii проявляется в комплексной стимуляции  гуморального и клеточного звеньев иммунного ответа, что подтверждается ростом показателей бактерицидной и  лизоцимной активности молозива. Использование таких  иммуномодуляторов может быть перспективной основой  для регуляции механизмов иммунной резистентности,  поддержания здоровья и увеличения привеса животных в  первые недели жизни. 

Об авторах

Е. В. Сухаренко
ФГБОУ ВО «Московская государственная академия ветеринарной медицины и биотехнологии – МВА имени К.И. Скрябина»
Россия

 доктор биологических наук, доцент, профессор кафедры физиологии, фармакологии и токсикологии им. А.Н. Голикова и И.Е. Мозгова 



В. С. Недзвецкий
ДНУ им. О.Гончара
Украина

 доктор биологических наук, профессор, профессор кафедры биофизики и биохимии 

Днепр



В. И. Максимов
ФГБОУ ВО «Московская государственная академия ветеринарной медицины и биотехнологии – МВА имени К.И. Скрябина»
Россия

 доктор биологических наук, профессор, профессор кафедры
физиологии, фармакологии и токсикологии им. А.Н. Голикова и И.Е. Мозгова 



Список литературы

1. Григорьев, В.С. Особенности полового созревания чистопородных и помесных свинок / В.С. Григорьев, В.И. Максимов // Зоотехния. – 2006. – № 2. – С. 31.

2. Масюк, Д.Н. Влияние препарата «Иммунолак» на уровень факторов неспецифической иммунной защиты молозива свиноматок / Д.Н. Масюк, Е.В. Сухаренко, В.С. Недзвецкий, А.В. Кокарев, В.И. Максимов // Вестник АПК Ставрополья. – 2016. – № 1(21). – С. 66–72.

3. Масюк, Д.Н. Эффекты иммуномодулирующего препарата из бактериальных стенок лактобацилл на гематологические показатели и иммунологическую резистентность поросят / Д. Н. Масюк,Е.В. Сухаренко, В.С. Недзвецкий, А.В. Кокарев, В.И. Максимов // Ветеринария, зоотехния и биотехнология. – 2016. – № 2. – С. 23–30.

4. Akira, S. Pathogen recognition and innate immunity / S. Akira, S. Uematsu, O. Takeuchi // Cell. – 2006. – V. 124. – P. 783–801. doi: 10.1016/j.cell.2006.02.015.

5. Amrouche, T. Effects of bifidobacterial cytoplasm, cell wall and exopolysaccharide on mouse lymphocyte proliferation and cytokine production / T. Amrouche, Y. Boutin, G. Prioult, I. Fliss // Int Dairy J. – 2006. – V. 16(1). – P. 70–80.

6. Bock, F.J. RNA Regulation by Poly (ADP-Ribose) Polymerases / F.J. Bock, T.T. Todorova, P. Chang // Molecular Cell. – 2015. – V. 1. – P. 959–969.

7. Bock, F.J. New directions in poly(ADPribose) polymerase biology / F.J. Bock, P. Chang // FEBS J. – 2016. – V. 283(22). – P. 4017–4031.

8. Buist, G. LysM, a widely distributed protein motif for binding to (peptido) glycans / G. Buist, A. Steen, J. Kok, O.P. Kuipers // Mol. Microbiol. – 2008. – V. 68. – P. 838–847. doi: 10.1111/j.1365-2958.2008.06211.x.

9. Canas, M.A. Outer membrane vesicles from probiotic and commensal Escherichia coli activate NOD1-mediated immune responses in intestinal epithelial cells // M.A. Canas, M.J. Fabrega, R. Gimenez, J. Badia, L. Baldoma // Front. Microbiol. – 2018. – V. 9. – P. 498. doi: 10.3389/fmicb.2018.00498.

10. Chiarugi, A. Poly(ADP-ribose) polymerase-1 activity promotes NF-κB-driven transcription and microglial activation: Implication for neurodegenerative disorders / A. Chiarugi, M.A. Moskowitz // J Neurochem. – 2003. – V. 85(2). – P. 306–317.

11. Commane, D. The potential mechanisms involved in the anti- carcinogenic action of probiotics / D. Commane, R. Hughes, C. Shortt, I. Rowland // Mutation Research. - Fundamental and Molecular Mechanisms of Mutagenesis. – 2005. – V. 91. – P. 276–89.

12. El-Jamal, N. Effect of muramyl peptides on mitochondrial respiration / N. ElJamal, G.M. Bahr, K.S. Echtay // Clin Exp Immunol. – 2009. – V. 155(1). – P. 72–78.

13. Franchi, L Function of Nod-like receptors in microbial recognition and host defense // L. Franchi, N. Warner, K. Viani, G. Nunez // Immunol. Rev. – 2009. – V. 227. – P. 106–128. doi: 10.1111/j.1600-065X.2008.00734.x.

14. Furnari, F.B. Malignant astrocytic glioma: Genetics, biology, and paths to treatment / F.B. Furnari, T. Fenton, R.M. Bachoo, A. Mukasa, J.M. Stommel, A. Stegh, W.C. Hahn, K.L. Ligon, D.N. Louis, C. Brennan, L. Chin, R.A. DePinho, W.K. Cavenee // Genes and Development. – 2007. – V. 21. – P. 2683–2710.

15. Gibson, B.A. New insights into the molecular and cellular functions of poly(ADPribose) and PARPs / B.A. Gibson, W.L. Kraus // Nature Reviews Molecular Cell Biology. – 2012. – V. 13. – P. 411–124.

16. Gonet-Surówka, A.K. P1250 Infiuence of Lactobacilli probiotic strains on apoptosis of colon cancer cells lines / A.K. GonetSurówka, M. Strus, P.B. Heczko // Int J Antimicrob Agents. – 2007. – P. 343–344.

17. Horcajo, P. Peptidoglycan plasticity in bacteria: stress-induced peptidoglycan editing by noncanonical D-amino acids / P. Horcajo, M. A. de Pedro, F. Cava // Microb. Drug Resist. – 2012. – V. 18. – P. 306–313. doi: 10.1089/mdr.2012.0009.

18. Irazoki, O. Peptidoglycan Muropeptides: Release, Perception, and Functions as Signaling Molecules / O. Irazoki, S.B. Hernandez, F. Cava // Front. Microbiol. – 2019. – V. 10. – P. 500. doi: 10.3389/fmicb.2019.00500.

19. Kauppinen, T.M. Poly(ADP-ribose) polymerase-1-induced NAD+ depletion promotes nuclear factor-κB transcriptional activity by preventing p65 de-acetylation / T.M. Kauppinen, L. Gan, R.A. Swanson // Biochim Biophys Acta. – 2013. – V. 1833 (8). – P. 1985–1991.

20. Kim, J.Y. Screening for antiproliferative effects of cellular components from lactic acid bacteria against human cancer cell lines / J.Y. Kim, H.J. Woo, Y.S. Kim, H.J. Lee // Biotechnol Lett. – 2002. – V. 24 (17). – P. 1431–1436.

21. Kong, Y.C. Effects of natural or synthetic microbial adjuvants on induction of autoimmune thyroiditis / Y.C. Kong, F. Audibert, A.A. Giraldo, N.R. Rose, L. Chedid // Infect Immun. – 1985. – V. 49(1). – P. 40–45. doi: 10.1128/IAI.49.1.40-45.1985.

22. Masjuk, D.M. A method of enhancing the natural resistance of newborn piglets. Ukraine Patent 118400 / D.M. Masjuk, V.S. Nedzvetsky KAV. August 10, 2017.

23. Mayer, S. C-type lectins: their network and roles in pathogen recognition and immunity / S. Mayer, M.K. Raulf, B. Lepenies // Histochem. Cell Biol. – 2017. – V. 147, P. 223–237. doi: 10.1007/s00418-016-1523-7.

24. McAdam, K.P. Amyloidosis and the serum amyloid A protein response to muramyl dipeptide analogs and different mycobacterial species / K.P. McAdam, N.T. Foss, C. Garcia, R. DeLellis, L. Chedid, R.J. Rees // Infect Immun. – 1983. – V. 39 (3). – P. 1147–1154. doi: 10.1128/IAI.39.3.1147-1154.1983.

25. Mellroth, P. A scavenger function for a Drosophila peptidoglycan recognition protein / P. Mellroth, J. Karlsson, H. Steiner // J. Biol. Chem. – 2003. – V. 278. – P. 7059–7064. doi: 10.1074/jbc.M208900200.

26. Mesnage, S. Molecular basis for bacterial peptidoglycan recognition by LysM domains / S. Mesnage, M. Dellarole, N.J. Baxter, J.B. Rouget, J.D. Dimitrov, N. Wang // Nat. Commun. – 2014. – V. 5. – P. 4269. doi: 10.1038/ncomms5269.

27. Mir, M. The extracytoplasmic domain of the Mycobacterium tuberculosis Ser/Thr kinase PknB binds specific muropeptides and is required for PknB localization / M. Mir, J. Asong, X. Li, J. Cardot, G.J. Boons, R.N. Husson // LoS Pathog. – 2011. – V.7 (7). – P. e1002182. doi: 10.1371/journal.ppat.1002182

28. Nadesalingam, J. Mannose-binding lectin recognizes peptidoglycan via the Nacetyl glucosamine moiety, and inhibits ligand-induced proinflammatory effect and promotes chemokine production by macrophages / J. Nadesalingam, A.W. Dodds, K.B.M. Reid, N. Palaniyar // J. Immunol. – 2005. – V. 175. – P. 1785–1794. doi: 10.4049/jimmunol.175.3.1785.

29. Nedzvetsky, V.S. Neuroprotective Effect of Curcumin on LPS- activated Astrocytes Is Related to the Prevention of GFAP and NF-κB Upregulation / V.S. Nedzvetsky, C.A. Agca, S.V. Kyrychenko // Neurophysiology. – 2017. – V. 49(4). – P. 305–307.

30. Owens, R. Divergent neuroinflammatory regulation of microglial TREM expression and involvement of NF-κB / R. Owens, K. Grabert, C.L. Davies, A. Alfieri, J.P. Antel, L.M. Healy, B.W. McColl // Front Cell Neurosci. – 2017. – V. 2. – P. 11.

31. Płusa, T. The immunomodulatory proteins contained in the colostrum. / T. Płusa, P. Merkuriusz // Livestock Production Science. – 2009.– V. 25. – Р. 234–238.

32. Porter, P. Secretory IgА and antibodies to Escherichia Coli in porcine colostrum and milk and their significance in the alimentary tract of the young pig / P. Porter, D.E. Noakes, and W.D. Allen // Immunology. – 1970. – V. 18.– Р. 245-256.

33. Vaarala, O. Immunological effects of probiotics with special reference to lactobacilli / O.Vaarala // Clin. Exp. Allergy. – 2003. – V. 12(33). – P. 1634–1640.

34. Wolf, A.J. Peptidoglycan recognition by the innate immune system / A.J. Wolf, D.M. Underhill // Nat. Rev. Immunol. – 2018. V. 18. – P. 243–254. doi: 10.1038/nri.2017.136.

35. Zhang, X.C. Evolutionary genomics of LysM genes in land plants / X.C. Zhang, S.B. Cannon, G Stacey // BMC Evol. Biol. – V. 9(9). – P. 183. doi: 10.1186/1471-2148-9-183.


Для цитирования:


Сухаренко Е.В., Недзвецкий В.С., Максимов В.И. Влияние гидролизата клеточной стенки лактобактерий lactobacillus delbrueckii на процессы иммунной защиты. Международный вестник ветеринарии. 2021;(2):32-41.

For citation:


Sukharenko E.V., Nedzvetsky V.S., Maksimov V.I. Effect of Lactobacillus delbrueckii cell wall hydrolysate on immune protection processes. International Journal of Veterinary Medicine. 2021;(2):32-41. (In Russ.)

Просмотров: 53


Creative Commons License
Контент доступен под лицензией Creative Commons Attribution 4.0 License.


ISSN 2072-2419 (Print)